RuBisCO — verdens mest udbredte protein og kulstoffikseringsenzym

Opdag RuBisCO — verdens mest udbredte protein og nøgleenzym i kulstoffiksering. Lær om dets centrale rolle i planter, økosystemer og muligheder for at forbedre afgrøders effektivitet.

Ribulose-1,5-bisfosfatcarboxylase oxygenase, bedre kendt som RuBisCO, er et enzym, der katalyserer det første store trin af kulstoffiksering i Calvin-cyklusen. Kulstoffiksering er en proces, hvorved atmosfærisk kuldioxid stilles til rådighed for organismer i form af energirige molekyler som f.eks. glukose. RuBisCO opdeler 6-C-molekyler i to lige store dele.

RuBisCO er meget vigtig i biologi og økologi, fordi den katalyserer den primære kemiske reaktion, hvorved uorganisk kulstof permanent kommer ind i biosfæren. Uden RuBisCO ville planter, alger og mange bakterier ikke kunne omdanne kuldioxid til de organiske forbindelser, der udgør fødekæderne på land og i havet.

RuBisCO er også det protein, der forekommer mest hyppigt i blade, og det mest hyppige protein på Jorden. Det udgør 50 % af det opløselige bladprotein (20–30 % af det samlede bladkvælstof) og 30 % af det opløselige bladprotein i planter (5–9 % af det samlede bladkvælstof). Dens store mængde i planter afspejler både dens vigtige funktion og dens forholdsvis lave katalytiske hastighed per aktivt site.

Funktion og katalyse

RuBisCO katalyserer karboxyleringen af ribulose-1,5-bisphosphat (RuBP) ved at binde CO2 til RuBP og derved danne to molekyler 3-fosfoglycerat (3-PGA), som føres videre ind i Calvin-cyklusen. En udfordring ved enzymet er, at det også kan fungere som oxygenase og binde O2 i stedet for CO2. Dette fører til fotorespiration, en proces hvoraf dele af den fixede kulstof går tabt og som koster planten energi.

RuBisCOs katalytiske hastighed er relativt lav (ofte kun nogle få CO2-molekyler omsekundet pr. aktivt site) og dens specificitet over for CO2 frem for O2 varierer mellem arter. For at aktivere RuBisCO kræves også carbamyliering af et lysin i det aktive site og tilstedeværelsen af Mg2+-ioner. Der findes desuden et hjælperenzym kaldet RuBisCO-aktivase, som genaktiverer RuBisCO efter inaktivering.

Struktur og varianter

RuBisCO findes i flere strukturelle former (ofte kaldet form I–IV). Den mest udbredte form i planter og cyanobakterier (form I) består af 8 store (L) og 8 små (S) subunits, arrangeret som L8S8. De store subunits indeholder det katalytiske site, mens de små subunits påvirker enzymets stabilitet og kinetiske egenskaber.

Andre former forekommer i forskellige bakterier og arkæer med andre subunit-sammensætninger. Variationer i aminosyresekvens og kvartær struktur mellem arter forklarer forskelle i hastighed og CO2/O2-specificitet.

Begrænsninger, fotorespiration og CO2‑koncentrerende mekanismer

At RuBisCO kan binde O2 fører til fotorespiration, som især er et problem ved høje temperaturer og lave CO2-koncentrationer. Flere grupper af organismer har udviklet strategier til at mindske denne tabsgivende bivirkning:

• C4-fotosyntese: Nogle planter (f.eks. majs og sukkerrør) adskiller CO2-fiksering rumligt, så RuBisCO i fotosyntetiske væv får et højere CO2-niveau.
• CAM-fotosyntese: Visse sukkulenter optager CO2 om natten og lagrer det som organiske syrer til brug i dagtimerne.
• CO2-koncentrerende strukturer i bakterier: Cyanobakterier har carboxysomer, og nogle proteobakterier har tilsvarende organeller, som øger CO2-koncentrationen omkring RuBisCO.

Evolution og udbredelse

RuBisCO er vidt udbredt i planter, alger og mange prokaryoter. Dens evolutionære historie afspejler skiftende atmosfæriske forhold: tidligt i Jordens historie var atmosfærens O2 lavere, hvilket gjorde RuBisCOs oxygenase-aktivitet mindre problematisk. På grund af ændringer i atmosfærens sammensætning har forskellige linjer udviklet varianter af RuBisCO med forskellig specificitet og hastighed.

Biotekniske forsøg og forbedringer

I betragtning af dens vigtige rolle i biosfæren er der i øjeblikket bestræbelser på at genmodificere afgrødeplanter til at indeholde mere effektiv RuBisCO. Forsøg inkluderer:

• At indsætte RuBisCO-varianter fra cyanobakterier eller andre kilder, som har højere katalytisk hastighed.
• At forbedre RuBisCO-aktivase eller chaperoner, så RuBisCO fungerer bedre under varme- og stressforhold.
• At introducere CO2-koncentrerende mekanismer (f.eks. carboxysomer) i planter for at øge den lokale CO2‑tilgængelighed ved enzymet.
• Directed evolution og proteinengineering for at øge specificiteten for CO2 uden at miste hastighed.

Disse tilgange er lovende, men komplekse: RuBisCOs sammenspil med mange andre chloroplast-proteiner og dens behov for korrekt foldning og samling gør gensplejsning teknisk udfordrende.

Betydning for klima og landbrug

Forbedringer af RuBisCO eller plantens evne til at minimere fotorespiration kan øge produktiviteten i landbruget og forbedre fotosyntetisk effektivitet i et varmere klima med stigende CO2-niveauer. Samtidig er RuBisCOs rolle central i globale kulstofkredsløb, og forståelse af enzymets funktion er vigtig for modeller af plantevækst og klimaets udvikling.

Samlet set er RuBisCO både grundlaget for størstedelen af Jordens primærproduktion og et mål for intensiv forskning, fordi små forbedringer i enzymets effektivitet kan få stor betydning for fødevareproduktion og kulstoflagring.

Spørgsmål og svar

Q: Hvad er RuBisCO?

Q: Hvad er processen med kulstoffiksering?

Q: Hvad gør RuBisCO?

Q: Hvorfor er RuBisCO vigtig i biologi og økologi?

Q: Hvor udbredt er RuBisCO?

Q: Hvorfor arbejder man på at genmodificere afgrødeplanter, så de indeholder mere effektivt RuBisCO?

Q: Hvad er det første store trin i kulstoffikseringen i Calvin-cyklussen?

Søg efter bogstav