Diastase (amylase): Enzymer der nedbryder stivelse — funktion & historie

Lær om diastase (amylase): hvordan disse enzymer nedbryder stivelse, deres funktion, historiske opdagelse og betydning for biokemi og fødevareindustri.

Diastaser er en gruppe enzymer, der nedbryder stivelse til sukkeret maltose. Diastase var det første enzym, der blev opdaget: det blev udvundet af maltopløsning i 1833 af Anselme Payen og Jean‑François Persoz, kemikere på en fransk sukkerfabrik. Opdagelsen viste for første gang, at biologiske stoffer kunne katalysere kemiske reaktioner uden at blive forbrugt selv, og banede vejen for moderne enzymologi.

Navn og begreb

Navnet "diastase" stammer fra det græske ord διάστασις (diastase), som betyder "adskillelse" eller "opdeling" — et billede på enzymets evne til at opdele lange stivelsesmolekyler i kortere sukkermolekyler. I moderne biokemi bruges ordet diastase ofte som en generel betegnelse for enzymaktivitet, der nedbryder polysakkarider; mere præcist omtaler man i dag de enkelte α-, β- eller γ-amylaser, som hver har forskellig virkemåde. Det almindeligt anvendte -ase-suffiks til navngivning af enzymer er historisk afledt af navnet diastase.

Hvordan diastaser virker

Diastaser katalyserer hydrolyse af glykosidbindinger i stivelse. Den generelle kemiske reaktion kan skrives som:

A-B + H₂O → A-OH + B-H

Her repræsenterer A-B en glykosidbinding mellem to sukkerenheder, og H₂O bruges til at spalte denne binding. På molekylært plan foregår spaltningen ved hjælp af katalytiske aminosyrer i enzymets aktive sted (ofte aspartat og glutamat), og mange amylaser kræver metalioner (fx Ca2+) for at stabilisere foldningen.

Typer af amylaser

• α‑amylase — endo‑enzym, virker tilfældigt inde i stivelskæden og spalter α‑1,4‑bindinger. Det giver en blanding af kortere oligosakkarider som maltose, maltotriose og dextriner. Findes i planter, mikroorganismer, spyt og bugspytkirtel.
• β‑amylase — eksogent enzym, fjerner successive maltoseenheder fra kædens ikke‑reduktive ende ved spaltning af α‑1,4‑bindinger. Almindeligt i planter (fx korn og frø) og anvendes i maltningsprocesser.
• Glucoamylase (ofte kaldet γ‑amylase) — ekso‑enzym, hydrolyserer både α‑1,4‑ og nogle α‑1,6‑bindinger og frigiver i sidste ende glukose fra enderne af kæderne. Meget vigtig i fremstilling af glukosesirup og bioteknologisk nedbrydning af stivelse.

Resultater af enzymatisk nedbrydning

Afhængig af hvilken amylase man anvender, bliver stivelsen omdannet til:

• Maltose — et disakkarid bestående af to glukoseenheder (hovedproduktet ved β‑amylase).
• Maltotriose og dextriner — kortere oligosakkarider (oftest ved α‑amylaseaktivitet).
• Glukose — ved fuldstændig hydrolyse med glucoamylase eller ved kombination af enzymer.

Kilder og anvendelser

Diastaser forekommer naturligt i planter (især i korn og spirede frø), i mikroorganismer (bakterier og svampe), og i dyr (menneskers spyt og bugspytkirtel producerer α‑amylase). Industrielt og praktisk er diastaser vigtige i:

• Ølbrygning og maltningsprocesser — omdanner stivelse i korn til fermenterbare sukkerarter.
• Bagning — forbedrer dejens sukkerindhold og brødets krumme og farve.
• Fremstilling af glukosesirup og højt-fructosesirup — enzymatisk nedbrydning af stivelse til glukose.
• Tekstil‑ og papirindustri — fjerner størkningsmidler baseret på stivelse.
• Vaskemidler — thermostabile amylaser indgår i formuleringer til fjernelse af stivelsesbaserede pletter.

Struktur, klassifikation og betingelser

Amylaser tilhører forskellige familier af glykosid‑hydrolaser (fx GH13 for mange α‑amylaser, GH14 for β‑amylaser og GH15 for glucoamylaser). De har ofte domæner, der binder polære og hydrofobe dele af substratet, og deres aktivitet afhænger af pH og temperatur: salivær og pancreatisk α‑amylase fungerer bedst ved nærneutral pH i kroppen, mens industrielle amylaser fra termofile bakterier er optimeret til høje temperaturer.

Måling og klinisk betydning

Diastaseaktivitet måles både i fødevareindustrien (fx diastase‑nummer i malt, som angiver enzymaktivitet) og i medicinske laboratorier. I klinisk praksis måles serumamylase (ofte kaldet diastase i ældre litteratur) som en indikator for akut pancreatitis eller andre tilstande, der involverer pankreas eller spytkirtler, men lipase er mere specifik for pancreatisk skade.

Historisk betydning

Opdagelsen af diastase i 1833 var en milepæl: Payen og Persoz viste, at et stof udvundet fra malt kunne omdanne stivelse til sukker uden varmedestruktion, og begrebet enzym som katalysator opstod. Fra dette navneled stammer det vidtbrugte -ase‑suffiks, som i dag benyttes for langt de fleste enzymer.

Kort opsummering: Diastaser (amylaser) er essentielle enzymer til stivelseshydrolyse med afgørende roller i biologi, fødevareproduktion, bioteknologi og medicin. Deres forskelligartede mekanismer (endo‑ vs. exo‑virkning) og stabiliteter gør dem velegnede til mange industrielle processer.

Spørgsmål og svar

Q: Hvad er diastaser?

Q: Hvem opdagede det første enzym, diastase, og hvor blev det fundet?

Q: Hvad er betydningen af ordet "diastase"?

Q: Hvad betyder diastase i dag?

Q: Hvor kommer det almindeligt anvendte -ase-suffiks til navngivning af enzymer fra?

Q: Hvad er den generelle diastase-katalyserede reaktion ved nedbrydning af stivelse?

Q: Hvorfor er diastase vigtig?

Søg efter bogstav